Контрольная работа по дисциплине «Биохимия» для ПГСА

Характеристика кератинов, коллагенов, эластинов.

Необратимые реакции осаждения белков (денатурация).

Назовите источники витаминов и витаминных препаратов для животных.

Гормоны передней доли гипофиза и их действие на организм животных.

Общая характеристика обмена веществ и энергии.

Распад высших жирных кислот (ВЖК), β-окисление. Основные этапы и значение.

Обмен фосфатидов. Значение этой группы липидов для метаболизма клетки и организма в целом. Основные этапы синтеза.

Характеристика кератинов, коллагенов, эластинов.

Структурная функция этих белков заключается в том, что они:

участвуют в образовании практически всех органоидовклеток, во многом определяя их структуру (форму);

образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;

входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, роганосорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др. Согласно новой номенклатуре кератинов, в это семейство входят также цитокератины, образующие наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток..

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей. Молекулярная масса — от 10 до 50 кДа. Периодичность в чередовании аминокислотных остатков в молекулах отсутствует. В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл. Характерной особенностью α-кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0 и физиологической температу­ре. Данное свойство частично обусловлено тем, что в состав молекулы входит большой процент гидрофобных аминокислотных остатков (фенилаланин, изолейцин, валин, метионин и аланин). В силу конформации белка R-группы этих остатков направлены к внешней стороне спиралевидной структуры молекулы.

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

α-кератиныимеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих. У людей в основном встречаются α-кератины. β-кератины в основном составляют более твёрдые образование, которых почти невозможно найти в теле и в целом, в организме человека.

β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях (у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных;

отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Коллаген основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25 % до 35 % белков во всём теле. семейство белков, в теле человека составляют до 25 — 30 % общей массы всех белков. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм. Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.

Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межклеточном матриксе разные конформации с примерно равной свободной энергией (рис.1).

Эластин — белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты (валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные аминокислоты — десмозины. Скрепляя нити эластина, они образуют жесткий каркас. Это обеспечивает эффективное предотвращение образования морщин, увеличение тургора кожи, защиту от растягивания и обвисания. Эластин лучше других веществ увлажняет кожу. Он создает «дышащую» пленку, которая препятствует испарению влаги. В отличие от жиров и масел, традиционно использующихся в качестве увлажнителей, эластин не закупоривает поры. В отличие от коллагена в эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. В основном, эластин состоит из глицина, валина, аланина и пролина. Эластин является специализированным белком с молекулярной массой от 64 до 66 кДа. Эластин синтезируется клетками фибробластов через предшественник — растворимый тропоэластин, не содержащий поперечных связей. Из множества тропоэластина эластин получается в реакции, катализируемой лизилоксидазой.

В эластине также присутствуют десмозин и изодесмозин, из-за чего эластин может растягиваться в двух направлениях. В поджелудочной железе синтезируется эластаза. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует.

Необратимые реакции осаждения белков (денатурация).

Осаждение белков – это процесс снятия гидратной оболочки и заряда.

Необратимое осаждение белков связано с глубокими нарушениями структуры белков (вторичной и третичной) и потерей ими нативных свойств. Такие изменения белков можно вызвать кипячением, действием концентрированных растворов минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов.

Денатурация белков . Разрыв большого количества слабых связей в молекуле белка приводит к разрушению её нативной конформации. Так как разрыв связей под действием различных факторов носит случайный характер, то молекулы одного индивидуального белка приобретают в растворе форму случайно сформировавшихся беспорядочных клубков, отличающихся друг от друга трёхмерной структурой. Потеря нативной конформа-ции сопровождается утратой специфической функции белков. Этот процесс носит название денатурации белков. При денатурации белков не происходит разрыва пептидных связей, т.е. первичная структура белка не нарушается. В денатурированном белке гидрофобные радикалы, которые в нативной структуре молекулы спрятаны внутри гидрофобного ядра, оказываются на поверхности. При достаточно высокой концентрации белка и отсутствии сильного отталкивающего заряда молекулы могут объединяться друг с другом гидрофобными взаимодействиями, при этом растворимость белка снижается и происходит образование осадка.

Компактная, плотная пространственная структура нативного белка при денатурации резко увеличивается в размерах и становится легко доступной для расщепления пептидных связей протеолитическими ферментами (рис. 1).

Термическая обработка мясной пищи перед употреблением не только улучшает её вкусовые качества, но и облегчает её ферментативное переваривание в пищеварительной системе. Кроме того, денатурирующим действием на пищевые белки обладает и кислая среда желудка, вызывающая денатурацию тех белков, которые не подвергались предварительной температурной обработке, а также оказывает денатурирующее действие на белки микроорганизмов, попавших в желудок с пищей.

Факторы, вызывающие денатурацию белков Денатурацию белков вызывают факторы, способствующие разрыву гидрофобных, водородных и ионных связей, стабилизирующих конформацию белков:

высокая температура (более 50 С), увеличивающая тепловое движение атомов в молекуле и приводящая к разрыву слабых связей;

интенсивное встряхивание раствора, приводящее к соприкосновению белковых молекул с воздушной средой на поверхности раздела фаз и изменению конформации этих молекул;

органические вещества (например, этиловый спирт, фенол и его производные) способны взаимодействовать с функциональными группами белков, что приводит к их конфор-мационным изменениям. Для денатурации белков в биохимических исследованиях часто используют мочевину или гуанидинхлорид, которые образуют водородные связи с ами-но- и карбонильными группами пептидного остова и некоторыми функциональными группами радикалов аминокислот. Происходит разрыв связей, участвующих в формировании вторичной и третичной структуры нативных белков, и образование новых связей с химическими реагентами;

кислоты и щелочи, изменяя рН среды, вызывают перераспределение связей в молекуле белка;

соли тяжёлых металлов (такие как медь, ртуть, серебро, свинец и др.) образуют прочные связи с важными функциональными группами белков (чаще всего с -SH), изменяя их конформацию и активность; детергенты — вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу (такие вещества называют амфифильными). Гидрофобные радикалы белков взаимодействуют с гидрофобными частями детергентов, что изменяет конформацию белков. Денатурированный под действием детергентов белок обычно остаётся в растворённом виде, так как гидрофильные части денатурирующего вещества удерживают его в растворе. К наиболее известным детергентам относят различные мыла.

Назовите источники витаминов и витаминных препаратов для животных.

Витамины — это сложные биологически активные соединения, необходимые для поддержания жизнедеятельности организма и нормального роста животных. Они участвуют в обмене веществ преимущественно в составе ферментных систем. Почти все они должны поступать в организм с пищей и являются незаменимыми элементами питания. Источниками большинства витаминных смесей являются растения и в значительно меньшей степени в организмах животных. Витамины и витаминную смесь (комплексы) применяют не только для профилактики и лечения авитаминозов, но и для повышения общей жизнеспособности организма и как лекарственные средства при целом ряде заболеваний, абсолютно не связанных с авитаминозами.

Ретинол (аксерофтол, алфалин, анавит, аксерол, виаденин, витамин А) — RETINOLI. Ретинол содержится в продуктах животного происхождения. Источниками витамина А являются сливочное масло, яичный желток, печень. Особенно много витамина А содержится в печени некоторых рыб (треска, морской окунь и др.), в морских животных (кит, морж, тюлень). В растительных пищевых продуктах ретинол, как таковой, не встречается. Многие из них (морковь, шпинат, черная смородина, черника, крыжовник, персики, абрикосы и др.) содержат каротин, являющийся провитамином А.

Витамин Д. Существует несколько разновидностей витамина Д (Д1, Д2, Д3, Д4, Д5). Практическое значение в настоящее время имеют витамин Д2 (эргокальциферол) и витамин Д3 (холекальциферол). Эргокальциферол и холекальциферол близки по физико-химическим свойствам и действию на организм животных и человека. Витамин Д3 биологически активен для всех животных, а Д2 только для млекопитающих. Чистые препараты витамина D очень нестойкие, в форме растворов в масле сохраняются немного дольше. Но витаминная промышленность широко использует стабилизаторы этого витамина, позволяющие сохранять его несколько месяцев и выпускать в виде порошка, желатиновых шариков и растворов для парентерального введения. Активность препаратов витамина Д выражается в международных единицах (ME). В 1 ИЕ содержится 0,000025 мг (0,025 мкг) химически чистого витамина Д.

Под названием «Витамин Е» известен ряд соединений (токоферолов), близких по химической природе к биологическому действию. Наиболее активным из них является альфа-токоферол. Токоферол — маслообразное вещество желтоватого цвета, в воде не растворяется, легко растворяется в жирах. В организме участвует в регуляции спермиогенеза и развитии зародыша, предохраняет мужские и женские особи от бесплодия и нарушения функций размножения. Витамин Е содержится в различных злаках, овощах, молоке, хлопковом масле, свином сале и во многих других продуктах. Его добывают из зародышей зерен пшеницы или синтезируют.

Витамин К называют противогеморрагическим витамином, так как он участвует в биосинтезе протромбинового комплекса и способствует нормальному свертыванию крови. К ним относятся витамин К1 (филлохинон), витамин К2 (менахинон), витамин К3 (менадон) и витамин К4 (менадиандифосфат). Наиболее активными из них являются витамин К1 и К3. По химической природе обе разновидности природного витамина К является нафтехинонами. Витамин К1 (филлохинон) синтезируется растениями и содержится в листьях люцерны, шпинате, цветной капусте, плодах шиповника, хвое, зеленых томатах. Витамин К2 синтезируется в основном сапрофитными бактериями тонкого отдела кишечника и печенью животных и человека. В ветеринарной практике с лечебной и профилактической целью применяют препараты витамина К, полученные синтетическим путем.

В природе витамин B1 (тиамин) содержится в дрожжах, зародышах и оболочках пшеницы, овса, гречихи, а также в хлебе, изготовленном из муки простого помола. При тонком помоле наиболее богатые витамином B1 части зерна удаляют с отрубями, поэтому в высших сортах муки и хлеба содержание витамина B1 резко снижено.В ветеринарии применяют синтетические препараты, соответствующие природному витамину B1.

Рибофлавин (витамин В2) широко распространен в растительном и животном мире. В организм животных и птиц поступает главным образом с мясными и молочными продуктами. Содержится в дрожжах, молочной сыворотке, яичном белке, мясе, рыбе, печени, горохе, зародышах и оболочках зерновых культур. Получен также синтетически. Рибофлавин (витамин В2,бефлавин, бефлавит, бетавитам).

Пиридоксин (витамин В6) содержится в растениях и органах животных, особенно в неочищенных зернах злаковых культур, в овощах, мясе, рыбе, молоке, печени трески и крупного рогатого скота, яичном желтке. Относительно много пиридоксина в дрожжах. Потребность животных и птиц в пиридоксине удовлетворяется витаминными кормами и частично он синтезируется также микрофлорой кишечника. Для ветеринарного и медицинского применения выпускается пиридоксина гидрохлорид и другие препараты. Пиридоксин (бедохин, гексабеталин, гексабион, пиривитол.

Группа цианкобаламина. Один из наиболее сложных по строению витаминов. В центре ядра его молекулы находится атом кобальта и цианогруппа. Это единственный витамин, молекула которого содержит металл. В животноводстве используют чистый цианкобаламин, а также культуру пропионовокислых бактерий, продукты жизнедеятельности Actinomyces aurofaciens и печень животных.

Группа фолиевой кислоты. В 1941 г. из листьев шпината было выделено чистое вещество, стимулировавшее рост животных и получившее название фолиевой кислоты. Она была аналогична выделенному раньше из печени активному веществу, названному витамином Вс. В 1945 г. фолиевая кислота получена синтетически и установлено ее химическое строение. Кислота фолиевая (витамин Вс, птероилглутаминовая кислота, цитофол, фолацид, фолвит, фолсан, пиофолин, миллафол).

Никотиновая кислота. Хорошим источником никотиновой кислоты являются пекарские и пивные дрожжи, мясо, рыба, почки, пшеничные отруби и другие продукты. В связи с тем, что усвояемость никотиновой кислоты зависит от вида животных и количество ее в кормах значительно колеблется, применение синтетической никотиновой кислоты в ветеринарии и животноводстве имеет большое практическое значение. Никотиновая кислота (витамин В3, витамин РР, апелагрин, никовит).

Пантотеновая кислота широко распространена в природе. Наиболее богатыми пищевыми источниками ее являются печень, почки, яичный желток, икра рыб, горох, дрожжи и молочные продукты. В ветеринарной практике применяют кальциевую соль пантотеновой кислоты, получаемую синтетическим путем, при различных патологических состояниях животных и птиц. Кальция пантотенат (витамин В5, кальципан, калпанат, панкал, нантотон).

Аскорбиновая кислота содержится в значительных количествах в продуктах растительного происхождения (плоды шиповника, капуста, лимоны, апельсины, хрен, фрукты, ягоды, хвоя). Небольшие количества витамина С имеются в продуктах животного происхождения (печень, мозг, мышцы). Для ветеринарных и медицинских целей аскорбиновую кислоту получают синтетическим путем. Кислота аскорбиновая (витамин С, аскорбин, аскорвит, скорбумин).

Гормоны передней доли гипофиза и их действие на организм животных.

Гипофиз ( hypophysis ) орган бобовидной формы, его масса у взрослого крупного рогатого скота 3-5 г, у свиней — 0,14-5 г. Лежит в ямке турецкого седла основания клиновидной кости и соединяется с серым бугром гипоталамической части промежуточного мозга.

Передняя доля, или аденогипофиз, выделяет гормоны:

соматотропный гормон (СТГ) регулирует рост и развитие организма, повышает синтез белков, а также влияет на углеводный и жировой обмены;

фолликулостимулирующий гормон (ФСГ) у самок стимулирует рост и созревание фолликулов в яичниках; у самцов ускоряет сперматогенез и развитие добавочных половых желез;

лютеинизирующий гормон (ЛГ) обусловливает образование желтого тела и выделение гормона прогестерона, а также стимулирует развитие молочной железы;

пролактин стимулирует лактацию и функцию желтого тела. Если у кормящих самок крыс удалить гипофиз, то у них прекращается образование молока. Пролактин по своему действию весьма близок к соматотропному гормону.

адренокортикотропный гормон (АКТГ) стимулирует синтез и секрецию глюкокортикоидов коры надпочечников. Выделение АКТГ усиливается при стрессовых состояниях животных;

тиреотропный гормон (ТТГ) стимулирует функцию щитовидной железы. Он способствует накоплению йода в клетках железы и усиливает синтез гормонов.

Пролактин (лактогенный гормон, маммотропин, лактоген, лютеотропин и др.) Лютеотропное действие гормона (т. е. стимуляция образования желтого тела). Из всех аденогипофизарных гормонов пролактин обладает наиболее широким спектром действия. В женском организме пролактин стимулирует и поддерживает лактацию, а также поддерживает существование желтого тела и выработку им прогестерона. Лютеотропным действием пролактин обладает далеко не у всех видов животных. У ряда видов животных пролактин участвует в таких разнообразных эффектах, как пробуждение родительского инстинкта (у птиц и, вероятно, у крыс), стимуляция роста зобных желез у некоторых птиц (на этом эффекте основан один из биологических тестов для определения пролактина), стимуляция роста (у рептилий) и стремление к переходу в водную среду (у амфибий).Показано также, что пролактин оказывает различные воздействия на жировой и углеводный обмен.У млекопитающих пролактин может оказывать специфическое воздействие на мужской организм непосредственно стимулировать рост простаты, действовать как синергист тестостерона, а также снижать половую активность.

Необычная особенность пролактина состоит в том, что контроль его секреции со стороны гипоталамуса осуществляется тлавным образом через пролактин-ингибирующий фактор (ПИФ), тогда как рилизинг-фактор (ПРФ) играет лишь вспомогательную роль.

Тиреотропный гормон (ТТГ, тиреотропин) регулирует активность щитовидной железы. В щитовидной железе ТТГ вызывает увеличение размеров и числа фолликулярных клеток и высвобождение гормонов. Помимо прямого действия на щитовидную железу ТТГ может еще повышать поглощение тироксина (T4) мышечными клетками. ТТГ представляет собой гликопротеин, т. е. белок, связанный с полисахаридом. Метаболизируется главным образом в почках.

Фолликулостимулирующий (ФСГ) и лютеинизирующий (ЛГ) гормоны относятся к гонадотропинам, т. е. непосредственно участвуют в регуляции активности гонад семенников и яичников. В течение многих лет считали, что ФСГ и ЛГ в химическом отношении идентичны. Оба гормона являются гликопротеинами. У женских особей ФСГ стимулирует развитие фолликулов (но не яйцеклеток) в яичниках, откуда и происходит его название. У самцов ФСГ необходим для развития семенных канальцев и дифференциации спермиев. Однако и у самцов этот гормон называют фолликулостимулирующим, хотя у них он, естественно, не может влиять на фолликулы.

Лютеинизирующий гормон (ЛГ) участвует в овуляции и в последующей лютеинизации, приводящей к образованию желтого тела. Лютеинизация начинается сразу после овуляции; при этом клетки фолликула впячиваются в его полость и образуют плотное тело желтого цвета, которое впоследствии будет секретировать прогестерон. Определенное количество ЛГ необходимо также для воздействия ФСГ на фолликул, так что оба гормона тесно связаны друг с другом в функциональном отношении. ЛГ называют также гормоном, стимулирующим интерстициальные клетки, так как у самцов он стимулирует развитие этих, клеток в семенниках к выработку ими тестостерона. Это действие ЛГ усиливается под. влиянием ФСГ. В принципе эффекты ЛГ и ФСГ у самцов и самок различаются не слишком сильно. ФСГ необходим для развития и поддержания структуры и функции гонад и для индукции образования половых клеток. ЛГ необходим для развития клеток, выделяющих гормоны, и вместе с ФСГ поддерживает секрецию этих гормонов. Более детально роль ЛГ и ФСГ мы рассмотрим в главах, посвященных мужской и женской половой системе.

Адренокортикотропный гормон (АКТГ). Функция АКТГ заключается в контроле над корой надпочечников.АКТГ постоянно необходим для поддержания структуры и функциональной активности надпочечников, и в его отсутствие кора надпочечников подвергается атрофии.Острый эффект АКТГ проявляется через несколько секунд или минут и выражается главным образом в усиленной секреции гидрокортизона (кортизола) и кортикостерона и почти не затрагивает секрецию альдостерона. Надпочечники реагируют как на постоянный уровень АКТГ, так и на изменение его секреции, поэтому даже небольшое усиление секреции АКТГ будет влиять на функциональную активность надпочечников.К эффектам, которые могли бы иметь физиологическое значение, следует отнести прямое влияние АКТГ на липолиз в жировой ткани и взаимодействие АКТГ с гидрокортизоном. Ряд других эффектов, наблюдаемых in vitro, может объясняться структурным сходством АКТГ с другими гипофизарными гормонами.

Гормон роста (соматотропином, соматотропным гормоном, СТГ). Он представляет собой полипептид, состоящий у человека из 188 аминокислотных остатков, а у разных видов животных структура этого гормона различна. По химическому строению СТГ сходен с пролактином. Он стимулирует общий рост тканей, не влияя на их дифференцировку и развитие. СТГ вызывает также много других эффектов, в частности влияет на метаболизм, что, несомненно, связано с его ростовой активностью. Как правило, СТГ один не действует, но может оказывать сенсибилизирующее или пермиссивное влияние на эффекты других гормонов или действовать как их синергист.

Общая характеристика обмена веществ и энергии.

Живые организмы характеризуются рядом признаков, коренным образом отличающих их от неживых тел. Одним из таких признаков является обмен веществ — постоянно протекающий, самосовершающийся, саморегулирующий процесс обновления живых организмов. С прекращением обмена веществ прекращается жизнь. Обмен веществ включает в себя разнообразные физиологические, физические и химические процессы. К физиологическим процессам относится поступление питательных веществ (белков, липидов, углеводов, минеральных веществ, воды, витаминов и др.) из окружающей среды и выделение продуктов жизнедеятельности организма. Физические процессы — это сорбция, всасывание, различные формы движения. К химическим процессам относятся распад питательных веществ и синтез необходимых организму соединений. В химических процессах обмена веществ выделяют внешний и промежуточный виды обмена.

Внешний обмен — это внеклеточное превращение веществ на путях их поступления и выделения.

Промежуточный обмен — это превращения веществ внутри клеток. Процессы промежуточного обмена включают превращения компонентов пищи после их переваривания и всасывания. Промежуточный обмен веществ иначе называют метаболизмом.

Метаболизм — это совокупность всех химических реакций в клетке. Вещества, образующиеся в ходе химических реакций, принято называть метаболитами. Число химических реакций в клетках организма человека огромно, но следует подчеркнуть, что все реакции протекают согласованно. Цепи химических реакций образуют метаболические пути или циклы, каждый из которых выполняет определенную функцию.В метаболизме принято выделять два противоположных процесса — катаболизм и анаболизм.

Катаболизм — это процессы распада веществ, сопровождающиеся выделением энергии. Анаболизм — процессы синтеза сложных молекул из более простых, сопровождающиеся потреблением энергии.

Катаболизм сопровождается освобождением энергии, которая может аккумулироваться в виде АТФ. При анаболических процессах происходит потребление энергии, которая освобождается при распаде АТФ до АДФ и фосфорной кислоты или АМФ и пирофосфорной кислоты. Следовательно, АТФ является сопрягающим энергетическим звеном катаболизма и анаболизма. Кроме АТФ связующим звеном могут служить специфические метаболические пути или циклы. Связующий путь (цикл), объединяющий пути распада и синтеза веществ, называется амфиболическим. Примером амфиболического цикла может служить цикл Кребса (рис. 1). Амфиболические пути связаны, как правило, с окислением веществ до углекислого газа и воды.

Рис. 1. Схема взаимосвязи катаболизма и анаболизма.

Несмотря на то, что катаболизм и анаболизм тесно связаны друг с другом, они являются самостоятельными путями. Если бы эти фазы метаболизма различались лишь направлением, то в обмене возникли бы бесполезные пути (циклы). Такие циклы возникают при патологии. Чтобы этого не происходило, в клетках организма пути синтеза и распада веществ пространственно разобщены.

Распад высших жирных кислот (ВЖК), β-окисление. Основные этапы и значение.

Первым этапом распада ВЖК является их активирование; этот процесс катализируется ацил-КоА-синтетазой, которая локализована в мембранах эндоплазматической сети и в наружной мембране митохондрий:

Поскольку процесс активирования ВЖК идет вне митохондрий, то далее необходим транспорт ацила через мембрану внутрь митохондрий. Транспорт происходит с участием находящегося на внешней стороне мембраны карнитина, на который передается ацил с ацил-КоА из цитоплазмы клетки. Затем ацилкарнитин диффундирует через мембрану митохондрии и передает свой ацил коэнзиму А, находящемуся в матриксе митохондрии. Перенос ацила между КоА и карнитином является ферментативным процессом, катализируемым ацил-КоА-карнитин-трансферазой (рис. 1).

Рис. 1. Схема транспорта жирных кислот через митохондриальную мембрану

В матриксе митохондрии происходит процесс β-окисления. Первой стадией β-окисления ВЖК является окисление ацил-КоА путем отщепления двух атомов водорода от α- и β-углеродных атомов ацила коферментом соответствующей дегидрогеназы:

Далее происходит присоединение молекулы воды таким образом, что ОН-группа присоединяется к β-, а атом водорода — к α-углеродному атому:

На следующей стадии идет окисление β-оксиацил-КоА, катализируемое дегидрогеназой, в результате действия которой образуется β-кетоацил-КоА:

На последней стадии β-окисления происходит негидролитический распад β-кетоацил-КоА и перенос ацила, укороченного на два углеродных атома по сравнению с первоначальным, на молекулу КоА:

Ацил-КоА, образовавшийся на последнем этапе, вновь подвергается β-окислению, проходя все описанные выше стадии. Следовательно β-окисление — это циклический процесс. Конечным продуктом β-окисления высших жирных кислот является ацетил-КоА, дальнейший обмен которого зависит от состояния организма. Однако в какой бы путь обмена он не вступал, результатом будет освобождение КоА, запасы которого в клетке ограничены. β-Окисление ВЖК является одним из основных источников получения энергии для синтеза АТФ в животной клетке.

Обмен фосфатидов. Значение этой группы липидов для метаболизма клетки и организма в целом. Основные этапы синтеза.

Липиды – органические соединения, разнообразные по химическому строению, но обладающие общим для них физическим свойством – гидрофобностью. Липиды тканей выполняют разнообразные жизненноважные функции. Для оптимального роста и нормального функционирования организму требуются жирорастворимые витамины и ненасыщенные высшие жирные кислоты, в том числе полиеновые кислоты, которые являются субстратом для синтеза эйкозаноидов – высокоактивных регуляторов клеточных функций; фосфолипиды, гликолипиды, холестерин как компоненты клеточных мембран.

В группу фосфолипидов входят вещества, отщепляющие при гидролизе фосфорную кислоту, например глицерофосфолипиды и некоторые сфинголипиды (схема1). В целом фосфолипидам свойственно достаточно высокое содержание ненасыщенных кислот.

Схема 1. Классификация фосфолипидов Фосфатиды. Среди глицерофосфолипидов наиболее распространены фосфатиды — сложноэфирные производные l-фосфатидовых кислот. Фосфатидовые кислоты — это производные l-глицеро-З-фосфата, этерифицированные жирными кислотами по спиртовым гидроксильным группам.

Примерами фосфатидов могут служить соединения, в составе которых фосфатидовые кислоты этерифицированы по фосфатному гидроксилу соответствующими спиртами:

фосфатидилсерины, этерифицирующий агент — серин;

фосфатидилэтаноламины, этерифицирующий агент — 2-ами- ноэтанол (в биохимической литературе часто, но не вполне правильно называемый этаноламином);

фосфатидилхолины, этерифицирующий агент — холин.

Ряд фосфатидов вместо аминосодержащего этерифицирующего агента содержит остатки многоатомных спиртов — глицерина, миоинозита и др. Приведенные ниже в качестве примера фосфатидилглицерины и фосфатидилинозиты относятся к кислым глицерофосфолипидам, поскольку в их структурах отсутствуют фрагменты аминоспиртов, придающие фосфатидилэтаноламинам и родственным соединениям нейтральный характер.

Обмен фосфатидов</s